Gram-negative bakterier (Molecular Biology)




Cellekappen af ​​gramnegative bakterier , for eksempel Escherichia coli Proteobacteria og Pseudomonasfluorescens, der udgøres af en ydre membran, som omgiver periplasmaet, og den cytoplasmatiske eller indre membran, som afgrænser protoplasterne. I elektronmikroskop billeder af tynde snit, de to membraner har lignende aspekter. Rummet mellem det ydre og cytoplasmatiske membran, periplasmaet, indeholder opløselige proteiner (enzymer og komponenter af transport maskiner) og murein sacculus. Sidstnævnte er et enkelt lag af peptidoglycan netværk. Peptidoglycan er en cellevægsbestanddel karakteristisk for næsten alle eubakterier (bakterier), men ikke af archaebakterier (Archaea), og er repræsenteret skematisk i fig. 1. Dets vigtigste funktion er at bevare formen og integriteten af ​​cellen og at modstå det osmotiske tryk af protoplasterne. Peptidoglycan består af lange lineære kæder forbundet glycan med kort peptid broer. Den kemiske struktur og sekvenserne af aminosukkere og aminosyrer af peptiddelen er konserveret i de fleste Gram-negative bakterier, men kan variere i specifikke systematiske enheder, især i grampositive bakterier.

Figur 1. Opbygning af Escherichia coli peptidoglycan. N-acetylglucosamin (GIcNAc) og N-acetylmuraminsyre (MurNAc) er forbundet i alternerende sekvens af B-1,4-glycosidbindinger danner polysaccharidkæder, der er tværbundet ved peptider bestående af L- og D-alanin, D-glutaminsyre og m diaminopimelinsyre (ma 2:00). murein hydrolaser spalter specifikke bindinger: muraminidase; Y B-N-acetylglucosaminidase; D, D-carboxypeptidase;



D, D-carboxypeptidase;

D, D- endopeptidase;

L, D-carboxypeptidase; > N-acetylmuramyl-L-alanin-amidase; efter J-V Höltje og EI Tuomanen (1991) J. Microbiol af januar. 137: 441-454

Disaccharidet-peptidmonomer syntetiseres i cytoplasmaet som en UDP-aktiveret formular og hvordan man kan overføre N-acetylglucosamin (GIcNAc) b-1,4-N acetylmuraminsyre (MurNAc) -pentapeptide-pyrophosphoryl-undecaprenol gennem cytoplasmatiske membran. I en meget kontrolleret proces, er forstadiet indsat i murein sacculus ved transglycosyleringsaktivitet i glycankæden og efterfølgende tværbinding transpeptidering mellem anden D-alanin rest af en underenhed og den resterende meso-L-diaminopimelyl af en anden underenhed, med frigivelse af den terminale alanin (se fig. 1 og penicillin-bindende protein). Forlængelse af murein sacculus er resultatet af en velreguleret balance mellem lytisk og syntetiske enzymatiske reaktioner (4). Ophør af glycan tråde af dannelse af en rest af syre 1,6-anhydro-N-acetylmuramic er koblet dephosphorylering af undecaprenyl-P-P til undecaprenyl-P, som cykler tilbage i cytoplasmaet.

Den ydre membran er anbragt asymmetrisk . Papiret indsatsen er fremstillet af phospholipider, som i den cytoplasmatiske membran. Hovedbestanddelen af ​​den ydre folder er lipopolysaccharid (LPS), et glycolipid forankret i den ydre membran ved lipid A. Lipid A er den konservative del LPS mindste i Enterobacteriaceae, såsom Salmonella, Shigella, Escherichia, Enterobacter, Klebsiella, etc. og er ansvarlig for fysiologiske virkninger af LPS i den inficerede værtscelle (endotoxin). Strukturen af ​​lipid A er vist i fig. 2 (b). Lipid A er forbundet til LPS-kernen, hvilket er et afstandsstykke til ydersiden og LPS variabel, specifik polysaccharid O. Sidstnævnte er den primære antigene determinant af gramnegative bakterier; den består af lange kæder af gentagne oligosaccharidenheder (fig. 2a). Den lipofile karakter af den ydre membran er formodentlig ansvarlig for udelukkelse af de forbindelser, der skader celler, såsom gut galdesalte. I mange bakterier, LPS fungerer som en receptor for bakteriofager, f.eks phag T4. Kerne-lipid A og O-antigen subunits syntetiseres som forstadier aktiveres i cytoplasmaet til cytoplasmatiske membran og eksporteres, angreb bactoprenol pyrophosphat, periplasmaet og den ydre membran (5).



Efterlad en kommentar